Scientific journal
Advances in current natural sciences
ISSN 1681-7494
"Перечень" ВАК
ИФ РИНЦ = 0,775

Последние десятилетия пероксидазу изучают в связи с различными функционально-биохимическими показателями. Получен обширный экспериментальный материал, свидетельствующий о связи пероксидазы с целым рядом метаболических превращений, происходящих в клетке. Однако физико-химические характеристики растительных пероксидаз строго специфичны и требуют детального исследования.

Нами выделены и исследованы пероксидазы корня Аира болотного и льна. Установлена различная экстрагирующая способность пероксидазы корня Аира болотного при варьировании рН экстрагирующего буфера. Рассчитана доля пероксидазы во фракции суммарных белков, составившая 94%  при рН экстрагирующей системы 4,4; 91% (рН 5,4); 92% (рН 7,4). Получены экстракты пероксидазы корня Аира болотного и определено содержание фермента, составившее: 4,8 г/л (рН 4,4); 1,0г/л (рН 5,4); 6,8 г/л (рН 7,4). Методом электрофореза на целлогеле впервые было определено значение молекулярной массы пероксидазы корня Аира болотного при различных значениях рН.   Различные значения рН среды формируют различные (от 2 до 4 молекул фермента) ассоциаты пероксидазных молекул.

Определено содержание пероксидазы льна в экстрагирующем растворе (ацетатный буфер рН 5,7), которое составило 1,26×10-10 моль/л. Показана зависимость ферментативного поведения фермента от рН среды на основе определения и анализа значений ферментативных характеристик: Km, Kkat  и Vmax. Установлено, что скорость реакции пероксидазного окисления определяется pH водного раствора. Изучено влияние ионной силы раствора на кинетические особенности ферментативного процесса с использованием расчетного метода определения важнейших каталитических параметров пероксидазы льна. Рассчитаны важнейшие ферментативные характеристики пероксидазы: Km, Vmax, Kkat, -при варьировании ионной силы ацетатного буфера от 0,001 М до 0,3 М. Найдены и обсуждены специфические закономерности изменений Кm и Vmax в изучаемом интервале ионных сил. Выявлено влияние электростатических взаимодействий на формирование фермент-субстратного комплекса и на образование более развернутой (денатурированной) формы биокатализатора, катализирующего ферментативную реакцию.