Сравнение аминокислотных последовательностей глюкоамилаз из Saccharomyces cerevisiae и Aspergillus awamopi показало их гомологичность на 13,1%. Анализ вторичной структуры этих ферментов свидетельствует об участии ≈ 60% всех аминокислотных остатков в образовании упорядоченных элементов данного уровня организации. Выявлено, что α -спирали и β-слои, характеризующиеся наличием исключительно антипараллельных цепей, не имеют тенденции к топологии в определенных участках белковой глобулы. Установлено, что в молекулах глюкоамилазы отсутствуют π -спирали, полипролиновые спирали и, по-видимому, 310-спирали.
Сравнительный анализ пространственных моделей глюкоамилаз из Saccharomyces cerevisiae и Aspergillus awamopi позволил обнаружить их значительное сходство аналогична плотная упаковка гидрофобного ядра, активный центр находится в полости, содержащей молекулы воды, в каталитическом акте принимает участие карбоксильная группа глутаминовой кислоты.
На основании данных по определению значений рК диссоциирующих групп, фотоокисления в присутствии метиленового голубого и результатов компьютерного моделирования установлено, что в связывании крахмала принимают участие О-гликозилированные участки крахмалсвязывающего домена и Trp-120 за разрыв гликозидных связей ответственны СООН-группы Asp-55, Glu-179, Glu-400.
Библиографическая ссылка
Ковалева Т.А., Кожокина О.М., Артюхов В.Г. Исследование структурно-функциональных свойств глюкоамилазы из дрожжей saccharomyces cerevisiae // Успехи современного естествознания. – 2003. – № 5. – С. 49-49;URL: https://natural-sciences.ru/ru/article/view?id=14289 (дата обращения: 19.04.2024).